Nghiên cứu tinh sạch và xác định một số tính chất của catalase từ Bacillus subtilis PY79
Catalase là enzyme có mặt ở peroxisome trong hầu hết các tế bào hiếu khí và là một thành phần trung tâm của các quá trình khử độc, ngăn chặn nhanh sự hình thành H2O2 bằng cách xúc tác cho quá trình phân giải H2O2 thành H2O và O2. Trong nghiên cứu này, catalase từ Bacillus subtilis PY79 đã được tinh sạch bằng phương pháp tủa ammonium sulfate bão hòa ở nồng độ 50% kết hợp với sắc kí trao đổi ion âm Q-sepharose và sắc kí trao đổi ion dương CM-sepharose. Catalase tinh sạch có hoạt độ riêng là 30.717,2 U/mg và hiệu suất thu hồi đạt 8,9%. Enzyme hoạt động trong khoảng pH từ 5 – 11, nhiệt độ 4–40oC và tối thích tại pH 7,0; nhiệt độ 37oC. Enzyme có giá trị Km với H2O2 là 14,4 mM và Vmax đạt 16294,83 U/mg. Ngoài ra, catalase tinh sạch bị ức chế bởi NaN3, FeCl3,FeSO4, NaCl ở các nồng độ lần lượt: 5 µM, 15 mM, 50 mM, 2 M và không bị ảnh hưởng bởi MgSO4 và MnSO4 đến nồng độ 1 M.